Каков механизм действия ферментов

Важное место отводится рассмотрению структуры всей молекулы фермента и ее активных центров , молекулярному механизму действия различных типов ферментов , общей теории энзиматического катализа. Тем не менее до сих пор нет полной ясности по двум кардинальным проблемам энзимологии: чем вызваны специфичность действия и высокая каталитическая эффективность ферментов? До установления химической природы ферментов гипотезы о механизме их действия опирались на исследования кинетики и модельные опыты химического гомогенного катализа. Повышение скорости химических реакций под действием ферментов объясняли следующим: а активированием субстрата в результате образования адсорбционных или молекулярных, обратимо диссоциирующих фермент-субстратных комплексов; б цепным механизмом реакций с участием радикалов или возбужденных молекул. Оказалось, что цепные механизмы реакции не играют существенной роли в биологическом катализе.

Каков механизм действия ферментов?

Механизм действия ферментов может быть рассмотрен с двух позиций: с точки зрения изменения энергетики химических реакций и с точки зрения событий в активном центре. Энергетические изменения при химических реакциях Любые химические реакции протекают, подчиняясь двум основным законам термодинамики: закону сохранения энергии и закону энтропии. Согласно этим законам, общая энергия химической системы и её окружения остаётся постоянной, при этом химическая система стремится к снижению упорядоченности увеличению энтропии. Для понимания энергетики химической реакции недостаточно знать энергетический баланс входящих и выходящих из реакции веществ. Необходимо учитывать изменения энергии в процессе данной химической реакции и роль ферментов в динамике этого процесса. Чем больше молекул обладает энергией, превышающей уровень Еа энергия активации тем выше скорость химической реакции. Повысить скорость химической реакции можно нагреванием.

Справочник химика 21

Механизм действия ферментов Механизм действия простого и сложного ферментов одинаков, так как активные центры в их молекулах выполняют сходные функции. В основе действия ферментов лежит их способность ускорять реакции за счет уменьшения энергии активации субстрата. Ферменты деформируют электоронные оболочки субстратов, облегчая таким образом взаимодействие между ними.

Энергитя, необходимая для того, чтобы привести молекулы в активное состояние, называется энергией активации. Роль обычного катализатора и еще в большей мере биологического состоит в том, что он снижает энергию активации субстрата. Основы механизма действия ферментов были изучены в начале XX в. В 1902 г. Браун высказал предположение о том, что фермент, воздействуя на субстрат, должен образовать с ним промежуточный фермент — субстратный комплекс.

Одновременно и независимо от А. Брауна это же предположение высказал французский ученый В. В 1913 г. Михэлис и М. На первой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса, где фермент и субстрат могут быть связаны ионной, ковалентной или иной связью.

Образование комплекса E-S происходит практически мгновенно. На второй стадии субстрат под воздействием связанного с ним фермента видоизменяется и становится более доступным для соответствующей химической реакции. Эта стадия определяет скорость всего процесса. На этих стадиях ферментативного катализа происходят неоднократные изменения третичной структуры белка фермента, приводящие к последовательному сближениюс субстратом и ориентации в пространстве тех активных групп, которые взаимодействуют друг с другом на различных этапах преобразования субстратов На третьей стадии происходит химическая реакция, в результате которой образуется комплекс продукта реакции с ферментом.

Заключительным процессом является высвобождение продукта реакции из комплекса. В организме превращение веществ до конечных продуктов происходит в несколько этапов, каждый из которых катализируется отдельным ферментом. Сумма энергии активации промежуточных реакций ниже энергии активации, необходимой для одновременного расщепления субстрата.

Свойства ферментов Ферменты обладают всеми свойствами белков. Однако по сравнению с белками, выполняющими другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств. Зависимость активности ферментов от температуры. Температура может влиять по-разному на активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных оптимальных значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции.

Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента. Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным.

Лишь отдельные ферменты работают в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина — фермента, гидролизующего белки в желудке, — максимальна при рН 1,5—2,5. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. Специфичность действия ферментов -- одно из главных их свойств.

Это образное сравнение сделано Э. Фишером в 1894 г. Однако этой гипотезой трудно объяснить групповую специфичность ферментов, т. Такое несоответствие получило объяснение в 50-е гг.

По гипотезе Д. Эта гипотеза позволяет также объяснить причину превращения близких аналогов субстратов. Различают несколько видов специфичности. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее стереоизомеру — малеиновой кислоте.

Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью. Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы.

Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других — способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию. Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества.

Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны. Номенклатура и классификация ферментов Номенклатура ферментов. На первых этапах развития энзимологии названия ферментам давали их первооткрыватели по случайным признакам тривиальная номенклатура.

Например, к тривиальным относятся названия ферментов: пепсин, трипсин, химотрипсин. Первая попытка ввести правило для названий ферментов была предпринята Е. Дюкло в 1898 г. Для названия холо-фермента по рациональной номенклатуре использовали название кофермента пиридоксальфермент, геминфермент.

В 1961 г. Однако следует отметить, что наряду с названиями по научной номенклатуре допускается использование тривиальных названий ферментов. Классификация ферментов. В настоящее время известно более 2000 ферментов.

Гидролазы катализируют реакции гидролиза. Лигазы катализируют реакции синтеза, сопровождающиеся гидролизом богатой энергией связи как правило, АТФ. Классы ферментов делятся на подклассы, а подклассы, в свою очередь, на подподхлассы.

Подкласс уточняет действие фермента, так как указывает в общих чертах на природу химической группы субстрата. Первая цифра в шифре обозначает номер класса, вторая — номер подкласса, третья — подподкласса и четвертая — порядковый номер в данном подподклассе. Так, лактатдегидро-геназа имеет шифр КФ 1. Оксидазы — это оксидоредуктазы, которые переносят атомы водорода или электроны непосредственно на атомы кислорода либо внедряют в молекулу субстрата атом кислорода.

Коферменты ФМН и ФАД содержат в своем составе фосфори-лированный витамин В2 рибофлавинфосфат , который способен отщеплять от субстрата два атома водорода. Это один из самых многочисленных классов ферментов. Фосфотрансферазы — это ферменты, катализирующие перенос остатка фосфорной кислоты. Чаще всего донором фосфатных групп является молекула аденозинтрифосфорной кислоты АТФ.

Аминотрансферазы ускоряют перенос аминогруппы. Гликозилтрансферазы ускоряют реакции переноса гликозильных остатков, обеспечивая, главным образом, реакции синтеза и распада олиго- и полисахаридов. Если гликозильный остаток переносится на молекулу фосфорной кислоты, то процесс называется фосфоролизом, а ферменты, обеспечивающие этот процесс, называются фосфорилазами.

Донором гликозильных остатков в процессах синтеза олиго- и полисахаридов служат нуклеозиддифосфатсахара НДФ-сахара , одним из представителей которых является уридиндифосфатглюкоза УДФ-глюкоза. Ацилтрансферазы катализируют процессы переноса апилов радикалов карбоновых кислот на спирты, амины, аминокислоты и другие соединения.

Источником ацилов является ацил-КоА, который можно рассматривать в качестве кофактора в реакциях переноса ацильных групп. Примером реакции трансацилирования может служить реакция синтеза фосфатидной кислоты, в которой участвует фосфоглицерин и две молекулы ацил-КоА. Эти ферменты ускоряют реакции гидролиза органических соединений; обязательным участником этих процессов является вода. В зависимости от характера гидролизуемой связи гидролазы подразделяют на ряд подклассов: эстеразы, гликозидазы, пептидгидролазы и др.

Отличительной чертой всех гидролаз является то, что они являются однокомпонентными ферментами. Липаза ускоряет гидролиз внешних сложноэфирных связей в молекуле триглицерида. Особенно широко распространены эс-теразы, катализирующие гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и углеводов.

Эти ферменты называются фосфатазами. Гликозидазы ускоряют реакции гидролиза гликозидных связей. Пептид-гидролазы гидролизуют не все пептидные связи в молекулах белков и пептидов, а только определенные. Приведем примеры процессов, катализируемых ферментами указанных подклассов. Углерод-углерод лиазы. Углерод-кислород лиазы гидролиазы. Эти реакции постоянно идут при распаде и синтезе углеводов и жирных кислот, поэтому гидратазы играют большую роль в жизнедеятельности организмов.

Примером может служить фумаратгидратаза, присоединяющая молекулу воды к кратной связи фумаровой кислоты. Углерод-азот лиазы катализируют реакции прямого дезаминирования некоторых аминокислот.

Лигазы синтетазы. Ферменты этого класса обеспечивают синтез различных органических соединений. Характерной чертой ферментов этого класса является использование соединений, способных поставлять энергию для осуществления биосинтеза. Одним из таких соединений является аденозинтрифосфорная кислота — АТФ. В качестве примера действия лигазы можно привести синтез щавелевоуксусной кислоты из пировиноградной путем ее карбоксилирования. Следует обратить внимание на тот факт, что молекула АТФ не участвует в образовании продуктов реакции, а просто распадается до АДФ и Н3РО4; при этом освобождается энергия, необходимая для осуществления биосинтеза.

4.2. Механизм действия ферментов

Глава IV. Эти превращения включают все известные виды химических реакций: межмолекулярный перенос функциональных групп, гидролитическое и негидролитическое расщепления химических связей, внутримолекулярная перестройка, новообразование химических связей и окислительно - восстановительные реакции. Такие реакции протекают в организме с чрезвычайно большой скоростью только в присутствии катализаторов. Все биологические катализаторы представляют собой вещества белковой природы и носят названия ферменты далее Ф или энзимы Е. Ферменты не являются компонентами реакций, а лишь ускоряют достижение равновесия увеличивая скорость как прямого, так и обратного превращения.

2 Каков механизм действия ферментов?

Контакты Отравление ферментов. Ферменты очень чувствительны к присутствию каталитических ядов. Механизм действия ферментов В 1902 г. Генри выдвинул предположение, что действие ферментов заключается в образовании комплекса с молекулой субстрата, которое представляет собой обратимый процесс. Комплекс фермент-субстрат соответствует промежуточному соединению или переходному состоянию в теории промежуточных соединений. Затем этот комплекс распадается и регенерирует фермент. Это уравнение впервые предложили Михаэлис и Ментен в 1913 г. Согласно существующим воззрениям, молекула субстрата связывается с областью на поверхности фермента, которая называется активным центром. Активность этого центра повышается в присутствии витаминов и некоторых минеральных веществ. За активность ферментов особенно ответственны различные микроэлементы, в частности d-переходиые металлы, как, например, медь, марганец, железо и никель.

Механизм действия ферментов

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции для протекания которых требуется энергия. Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ. Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности. Специфичность[ править править код ] Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам субстратная специфичность.

Влияние на скорость химической реакции: ферменты увеличивают скорость Специфичность действия ферментов. . Механизм действия ферментов. Основы механизма действия ферментов были изучены в начале XX в. . донор какой-либо группировки атомов и акцептор, то фермент. Механизм действия ферментов. Считается, что взаимодействие фермента и субстрата происходит по закону комплементарности. То есть.

Постулированный механизм каталитического действия карбоксипептидазы А 01и-270 непосредственно атакует карбонильный углеродный атом гидролизуемой пептидной связи , а Туг-248 отдает протон на НН- группу этого пептида. Образующийся в результате ангидрид далее подвергается гидролизу. Однако чаще всего непосредственно участвующий в ферментативной реакции ион металла выполняет, как и в обычных органических реакциях, роль кислоты Льюиса, которая действует аналогично протону, но с большей эффективностью т. В таких реакциях всегда наблюдается одновременный перенос протона между ферментом и субстратом, поэтому в некотором смысле их можно рассматривать как катализируемый ионами металла ферментативный перенос протона.

Глава 3. Ферменты. Механизм действия ферментов

Рассмотрим их роль в ферментативном катализе. Роль металлов в присоединении субстрата в активном центре фермента. Ионы металла выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента, а именно третичной и четвертичной структур. Ионы металлов — стабилизаторы молекулы субстрата. Для некоторых ферментов субстратом служит комплекс превращаемого вещества с ионом металла.

МЕХАНИЗМ ДЕЙСТВИЯ ФЕРМЕНТОВ

.

.

.

.

ВИДЕО ПО ТЕМЕ: Биология в картинках: Строение и работа ферментов (Вып. 53)